乙型腦炎病毒血液檢測試劑（核酸PCR)

廣州健侖生物科技有限公司

產品規(guī)格：50T/盒；

 保存條件：避光 -20度 保存。

有效期：12個月

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因此整個纖維蛋白原分子可用 (Aα，Bβ，γ）2來表示，A、B分別代表被凝血酶自α、β肽鏈N末端水解釋放的肽段，形成纖維蛋白后則用（α、β、γ）2來表示。在纖維蛋白分子中二硫鍵的位置相當集中，存在有所謂“二硫鍵節(jié)”的結構，其位置也靠近肽鏈的N端（圖4）。β與γ肽鏈的氨基酸順序很相似，特別近C端附近約有1/3是相同的。有人根據(jù)纖維蛋白原的理化性質提出了圖5 的模型，球體間的連接部分即為螺旋區(qū)，由三條肽鏈形成繩索狀的螺旋結構。肽鏈C端球體的大小與形狀類似血漿白蛋白，結構較緊密，并連接一條松散的α鏈C端肽段，容易被纖溶酶或其他蛋白酶所降解。
當凝血酶作用于纖維蛋白原時首先自 α鏈的 N端處釋放出一16肽的肽段A，經過一滯后期后自β鏈的N端開始加速釋放出一14肽的肽段B,剩下的部分即為纖維蛋白的單體。不同種屬的纖維蛋白原A、B肽段的水解位置都在Arg（精）－Gly（甘）肽鍵上。肽段A、B的氨基酸組成可因不同種屬而有很大差異，但都帶有2～6個負電荷，并含有某些特殊氨基酸，如肽段A中含有帶磷酸基的絲氨酸，肽段B中含有帶硫酸基的酪氨酸。正因為肽段A、B帶有凈負電荷，使纖維蛋白原分子在未經凝血酶降解前，由于靜電相斥而不能聚合。
纖維蛋白單體的聚合
在纖維蛋白單體的聚合過程中肽段A的釋放起主要作用，先是首尾聚合，而肽段B的釋放能使聚合加速并開始側向聚合。