蛋白A、蛋白G是微生物來源的天然蛋白質，可以和哺乳動物的免疫球蛋白結合,基于這一特性，蛋白A、蛋白G的主要應用是在：   
1 純化抗體: 將這些蛋白偶聯于支持物上，提供了純化抗體的有效方法。   
2 免疫沉淀(immunoprecipitation): 利用蛋白A、蛋白G和免疫球蛋白的Fc段的結合，把Ag-Ab復合物分離出來，從而達到從蛋白復合物中分離出特定蛋白進行下一步的研究分析或者研究蛋白質-蛋白質之間的相互作用。   
3 去除或減少非特異性背景： 如免疫沉淀技術中在加入特異性抗體前加protein A/G beads到細胞裂解液中，以減低背景。   
蛋白A、蛋白G與不同的免疫球蛋白的結合能力并不一樣，它們受到后者的來源及亞類的影響。 

protein A瓊脂糖凝膠與proteinG瓊脂糖凝膠的主要區(qū)別：
1.跟免疫球蛋白結合的機理不同
Protein A :  天然的Protein A，42kDa，含有四個Ig Fc結合位點，其中2個是有活性的。 而用于純化抗體的，一般是重組的protein A，含有4個Ig Fc區(qū)域結合位點。    
Protein G：  是由G群鏈球菌株產生的一種細胞壁成分，可結合很多種免疫球蛋白的Fc部分。Protein G對不同種屬Ig或同一種屬的不同型Ig均表現出不同的親和力。   
和Protein A對比Protein G對于某些亞型的IGG抗體結合力更強。Protein G能結合所有的人和鼠的IGG抗體亞型，包括鼠的IGG1。Protein G也可以與小鼠的IGG2a和IGG2b結合，而Protein A則不能。

2.純化對象的區(qū)別
Protein G是從G類Streptococci細菌中分離出來的胞壁蛋白，與多數哺乳動物的IgG Fc段結合(包括：人、山羊、綿羊、兔、豚鼠、馬、豬、猴、小鼠等)，分子量：25kDa。Protein G可用于純化不能與Protein A很好結合的哺乳動物單抗和多抗IgG的純化。相對于Protein A，Protein G對于大多數哺乳動物的IgG有著更高的親和力，尤其是對于IgG的亞基，如人 IgG3，小鼠IgG1和鼠 IgG2a。與Protein A不同，Protein G不與狗IgG結合、不結合人IgM，IgD，或IgA。

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