酶是蛋白質,只有在三維形狀完整的情況下才能發(fā)揮作用。因此,了解酶的結構將有助于澄清抑制酶活性的方式。溫度的劇烈變化,如融化或凍結,會改變酶的形狀和活性。酶周圍的PH值或酸性水平的變化也會改變酶的活性。

保持狀態(tài)

酶是蛋白質,意味著它們有一個特定的三維結構來決定它們的催化活性。蛋白質的主要結構是它的氨基酸序列.蛋白質的次級結構是沿著氨基酸序列的主干出現的氫鍵。蛋白質的三級結構是一種酶的活性來源,由氨基酸側鏈的分子內部(分子內部)相互作用來保持。維持酶三級結構的相互作用受溫度和酸堿度的影響.

融化的

酶是由由原子組成的氨基酸鏈制成的。原子和分子自然會振動,但是過多的振動會使酶展開。一種抑制酶活性的溫度變化是加熱。溫度升高使分子振動更快.但是當溫度過高時,酶就會出現。這種發(fā)展被稱為變性,使酶失去其三維形狀,從而活動。大多數動物酶的功能不超過40攝氏度.

影響酶活性的第二種溫度變化是冷卻或冷凍。正如溫度升高使分子振動更快一樣,溫度降低也會減緩振動。當酶中的原子慢了很多,或者它們凍結了,酶就不能發(fā)揮它的功能。盡管酶具有物理結構,但它們并非堅硬的機器。酶中的原子,和其他蛋白質一樣,通常會振動。它們需要這種靈活性來完成它們的功能,而且冷凍會阻止它們移動。

酸堿

除了溫度變化之外,酶環(huán)境中酸性或PH值的改變會抑制酶的活性。將一種酶的三級結構結合在一起的一種相互作用是氨基酸側鏈之間的離子相互作用。帶正電荷的胺組在與帶負電荷的酸組相互作用時被中和。PH值的變化,也就是質子量的變化,可以改變這兩個群體的電荷,使它們彼此不受吸引。應該指出的是,每一種酶都在特定的PH值范圍內發(fā)揮作用,有的喜歡非常酸性的環(huán)境,有的喜歡非常堿性的環(huán)境。

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