鱟（Tachypleus，limulus）為大型節(jié)肢動物，屬蜘蛛風(fēng)，現(xiàn)共有2屬5種：Limulus屬的Polyghemus種，分布于北美洲東部沿海；Tachypleus屬的Tridentafus種、Gigas種和Boeveni種分布于中國、日本東南部及馬來西亞、泰國、菲律賓一帶；Carcinoscorpius屬的Rotundieauda種則分布于印度洋沿岸。中國及日本鱟經(jīng)鑒定為Tachypleus tridentatus（東方鱟或中國鱟）。

美國鱟是一種古老的、有4億年歷史的海洋節(jié)肢動物，其身上覆蓋以堅硬的厚甲，體形似瓢，體色棕褐，體分胸，腹及尾劍三部分。鱟的血液在體內(nèi)無色，流出體外與空氣接觸后立即變成藍(lán)色，這是由于其血液中含有血藍(lán)蛋白（hemocyamin）所致。鱟的血液中除極少數(shù)為含有血藍(lán)蛋白的原藍(lán)細(xì)胞外，約99%為變形細(xì)胞。形態(tài)觀察可見，變形細(xì)胞大體為圓形或橢圓形，核呈異圓形或卵圓形。變形細(xì)胞內(nèi)含有兩種頰型的顆粒，分為第一型顆粒和第二型顆粒，第二型顆粒數(shù)量很少。

現(xiàn)從形態(tài)學(xué)觀察已肯定，第一型顆粒和凝血過程密切相關(guān)。通過低滲提取的鱟變形細(xì)胞裂解物（amoebocyte lysate）含有一種高相對分子質(zhì)量的凝固酶原（proclotting enzyme）和一種可凝固的蛋白——凝固蛋白原（coagulagen），前者經(jīng)內(nèi)毒素激活后轉(zhuǎn)化成具有活性的凝固酶（clotting enzyme），通過酶介作用使凝固蛋白原變成凝固蛋白（coagulin）。最近，高本尚等分析出了東方鱟凝固蛋白原全部結(jié)構(gòu)的175個氨基酸序列及16個半胱氨酸殘基。

1956年，美國生物學(xué)家Bang報道，革蘭陰性細(xì)菌或其抽取物可導(dǎo)致鱟血凝固，而革蘭陽性細(xì)菌卻沒有這樣的作用。隨即在1964年，Levin和Bang證實了上述實驗中可使鱟血凝固的物質(zhì)為內(nèi)毒素。1968年，他們又證實了鱟血凝固的所有因子均來自鱟血中具有多功能的單一細(xì)胞——變形細(xì)胞。

鱟變形細(xì)胞（amoebocyte）的直徑約10～20Mμm，這種有核細(xì)胞內(nèi)含有高密度的顆粒，在干涉相差顯微鏡下可觀察其細(xì)胞的動態(tài)，當(dāng)內(nèi)毒素加入細(xì)胞中后很快就引起細(xì)胞顆粒的脫失和細(xì)胞崩潰壞死，繼而形成凝膠。另外，在電鏡觀察中有兩種不同情況，即當(dāng)變形細(xì)胞和內(nèi)毒素接觸時脫顆粒細(xì)胞膜剝離，另外細(xì)胞溶解形成纖維狀凝膠物質(zhì)。

以上關(guān)于鱟與內(nèi)毒素之間相互作用關(guān)系的闡述，僅僅是在原始動物和細(xì)菌中的內(nèi)毒素之間。非常微量的內(nèi)毒素侵入到鱟的血液內(nèi)，就會發(fā)生血液的凝固。雖然內(nèi)毒素致鱟血凝固的機制已了解清楚，內(nèi)毒素與人血之間的關(guān)系尚不清楚。